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Text File  |  1995-03-04  |  3.0 KB  |  63 lines
  1. ************************
  2. * Thiolases signatures *
  3. ************************
  4.  
  5. Two different  types  of thiolase [1,2,3] are found  both in eukaryotes and in
  6. prokaryotes: acetoacetyl-CoA thiolase (EC 2.3.1.9) and 3-ketoacyl-CoA thiolase
  7. (EC 2.3.1.16).  3-ketoacyl-CoA thiolase (also called thiolase I)  has  a broad
  8. chain-length specificity  for  its substrates and is involved   in degradative
  9. pathways  such as  fatty acid  beta-oxidation.  Acetoacetyl-CoA thiolase (also
  10. called thiolase  II)  is  specific  for  the  thiolysis of acetoacetyl-CoA and
  11. involved in biosynthetic pathways such  as poly beta-hydroxybutyrate synthesis
  12. or steroid biogenesis.
  13.  
  14. In eukaryotes, there are two forms of 3-ketoacyl-CoA thiolase: one  located in
  15. the mitochondrion and the other in peroxisomes.
  16.  
  17. There are two conserved cysteine residues important for thiolase activity. The
  18. first located  in  the  N-terminal  section  of the enzymes is involved in the
  19. formation of an acyl-enzyme intermediate; the second located at the C-terminal
  20. extremity is   the   active   site  base  involved  in  deprotonation  in  the
  21. condensation reaction.
  22.  
  23. Mammalian nonspecific  lipid-transfer  protein (nsL-TP)  (also known as sterol
  24. carrier protein 2) is a protein which seems  to exist  in two different forms:
  25. a 14  Kd  protein  (SCP-2)  and  a larger 58 Kd protein (SCP-x). The former is
  26. found in the cytoplasm or the mitochondria and is involved in lipid transport;
  27. the latter is found in peroxisomes.  The C-terminal part of SCP-x is identical
  28. to SCP-2  while  the  N-terminal  portion is evolutionary related to thiolases
  29. [4].
  30.  
  31. We developed  three  signature  patterns  for  this family of proteins, two of
  32. which are  based  on  the regions around the biologically important cysteines.
  33. The third  is  based  on  a  highly conserved region in the C-terminal part of
  34. these proteins.
  35.  
  36. -Consensus pattern: [LIVM]-[NST]-x(2)-C-[SAGI]-[ST]-[SAG]-[LIVMFYNS]-x-[SAG]-
  37.                     [LIVM]-x(6)-[LIVM]
  38.                     [C is involved in formation of acyl-enzyme intermediate]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  40. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: Rhizobium nodulation protein nodE.
  41.  
  42. -Consensus pattern: N-x(2)-G-G-x-[LIVM]-[SA]-x-G-H-P-x-G-x-[ST]-G
  43. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  44. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  45.  
  46. -Consensus pattern: [AG]-[LIVMA]-[STAGLIVM]-[STAG]-[LIVMA]-C-x-[AG]-x-G-x-
  47.                     [AG]-x-[SAG]
  48.                     [C is the active site residue]
  49. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  50.  for nsL-TP.
  51. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 5.
  52.  
  53. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  54.  
  55. [ 1] Peoples O.P., Sinskey A.J.
  56.      J. Biol. Chem. 264:15293-15297(1989).
  57. [ 2] Yang S.-Y., Yang X.-Y.H., Healy-Louie G., Schulz H., Elzinga M.
  58.      J. Biol. Chem. 265:10424-10429(1990).
  59. [ 3] Igual J.C., Gonzalez-Bosch C., Dopazo J., Perez-Ortin J.E.
  60.      J. Mol. Evol. 35:147-155(1992).
  61. [ 4] Baker M.E., Billheimer J.T., Strauss J.F. III
  62.      DNA Cell Biol. 10:695-698(1991).
  63.